Wie Funktioniert Das Schlüssel Schloss Prinzip?

Wie Funktioniert Das Schlüssel Schloss Prinzip
Bau und Wirkung der Enzyme basieren auf der Schlüssel-Schloss-Theorie – Damit eine Zelle am Leben erhalten wird, müssen z. im Stoffwechsel oder bei der Reizleitung Tausende von chemischen Reaktionen mit hoher Geschwindigkeit ablaufen. Deshalb besitzt jede Zelle biologische Katalysatoren, sogenannte Enzyme, die diese Reaktionen millionenfach, manchmal sogar milliardenfach beschleunigen.

  1. Im Vergleich zu anderen Katalysatoren wirken Enzyme mit hoher Spezifität;
  2. Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion sondern setzt nur ganz bestimmte Substrate um;
  3. Diese Eigenschaft nennt man Substratspezifität;

Wie erkennt ein Enzym „sein” Substrat? Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, das aus räumlich benachbarten Aminosäureresten der Proteinstruktur gebildet wird und die katalytisch wirksame Region des Enzyms darstellt (Bild 1). Die Erkennung des bestimmten Substrats geschieht nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip , welches von EMIL FISCHER 1894 entdeckt wurde.

Das aktive Zentrum des Enzyms ist vorgeformt, so dass ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann. Die Schlüssel-Schloss-Theorie geht vom Zusammenpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baus aus.

Enzym und Substrat passen zusammen wie der Schlüssel zu einem Schloss. Die Substratbindung wird also ermöglicht, weil die Gestalt des aktiven Zentrums komplementär zu einer Stelle im Substrat passt. Dieser bildliche Ausdruck hat sich als sehr fruchtbar für die Enzymforschung erwiesen.

  1. Er erklärt auf einfache Weise die Substratspezifik der Enzyme;
  2. 1958 wurde das Modell von DANIEL E;
  3. KOSHLAND JR;
  4. weiterentwickelt;
  5. Er fand heraus, dass das aktive Zentrum vieler Enzyme erst nach der Bindung mit dem Substrat eine dazu komplementäre Form annimmt;

Im dynamischen Prozess erkennt das Enzym das Substrat und passt die Gestalt des aktiven Zentrums an (Bild 2). Die moderne Theorie beschreibt die Wirkungsweise nach dem Induced-Fit-Modell. Außerdem katalysiert ein bestimmtes Enzym in Abhängigkeit von den Eigenschaften des aktiven Zentrums nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt das Substrat zu ganz bestimmten Produkten um.

  1. Diese Eigenschaft nennt man Wirkungsspezifität;
  2. Die aktiven Zentren werden oft von funktionellen Gruppen benachbarter Aminosäuren des Peptids gebildet;
  3. Diese sind häufig um Metallionen koordiniert (Mg, Zn, Fe), wodurch die spezifische Geometrie des Zentrums gebildet wird;

Weiterhin können auch intermediär gebundene Coenzyme die Struktur des aktiven Zentrums beeinflussen. Coenzyme können komplexe organische Moleküle, z. Adenosintriphosphat, sein. Sie werden durch die Enzymreaktionen, an denen sie beteiligt sind, chemisch verändert.

Warum ist die Enzymaktivität vom pH-Wert abhängig?

2 Enzymkinetik – Enzyme besitzen ein spezifisches, oft eng begrenztes pH-Optimum. Abweichungen von diesem Optimum führen zu einer Verminderung der Reaktionsgeschwindigkeit. Enzyme hängen maßgeblich durch zwei Mechanismen vom pH-Wert ab:

  • Die räumliche Struktur ( Tertiärstruktur ) eines Proteins wird durch den pH-Wert beeinflusst. Die katalytische Aktivität eines Enzyms ist wiederrum abhängig von der Tertiärstruktur, Änderungen dieser wirken sich also auf die Aktivität aus.
  • Der pH-Wert hat Einfluss auf die Ladung von Aminosäureresten im aktiven Zentrum , was wiederrum die katalytische Aktivität beeinflusst.
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Das pH-Optimum spiegelt in der Regel die Lokalisation eines Enzyms wieder. Lysosomale Enzyme haben beispielsweise ein pH-Optimum im sauren Bereich, da das Lumen des Organells einen pH-Wert von unter 5 besitzt. Pepsin ist ein proteolytisches Enzym im Magensaft und hat ebenfalls ein niedriges pH-Optimum.

Welche Auswirkung hat der pH-Wert auf Enzyme?

Bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die Geschwindigkeit des Umsatzes gering, sie steigert sich bei regelmäßiger Erhöhung der Substratkonzentration zunächst linear, dann weniger, bis sie in einer Asymptote die Maximalgeschwindigkeit erreicht. Ab einer bestimmten Konzentration an Substrat ist die Geschwindigkeit nicht mehr zu erhöhen, da alle vorhandenen Enzymmoleküle mit Substrat besetzt sind.

Weitere Zugabe von Substrat ändert also nichts mehr. Die Kurve gleicht einer Hyperbel und wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben. Jedes Enzym hat seine eigene Maximalgeschwindigkeit (V max ).

Da man diese aber schlecht ablesen kann (Asymptote!) ermittelt man, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Geschwindigkeit (V max /2) erreicht ist. Das geht mathematisch, indem man die Michaelis-Menten-Gleichung linearisiert, wobei 1/v eine lineare Funktion von 1/s (1/Substratkonzentration) wird.

Im Experiment trägt man die reziproken Ergebnisse (1/v) gegen die reziproke Substratkonzentration auf und erhält eine Gerade, die die x-Achse bei -1/K M schneidet und die y-Achse bei 1/V max. (Lineweaver-Burk-Verfahren).

Enzymaktivität und Temperatur Wechselwarme Tiere wie Amphibien oder Insekten bewegen sich bei tiefen Temperaturen kaum oder träge, während sie bei hohen Temperaturen wieder aktiv werden. Die chemischen Reaktionen des Stoffwechsels in einem Organismus sind temperaturabhängig.

  1. Enzyme haben bei einer bestimmten Temperatur ihr Aktivitätsmaximum (Optimum);
  2. Bei gleichwarmen Organismen, z;
  3. dem Menschen, liegen die Optima der meisten Enzyme bei 37°C;
  4. Unterhalb der optimalen Temperatur ist die Teilchenbewegung langsamer, Substrat(e) und Enzym treffen weniger häufig aufeinander, das bedeutet, der Stoffumsatz ist geringer;

Bei enzymkatalysierten Reaktionen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung um 10°C etwa um das 2fache. Dieses bezeichnet man als RGT-Regel ( R eaktions g eschwindigkeits- T emperaturregel). Geht man aber über das Optimum hinaus und erhöht die Temperatur weiter, so kommt eine andere Wirkung zum Tragen: Hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine (Enzyme), d.

  1. die räumliche Anordnung wird zerstört (Denaturierung) und das Enzym kann nicht mehr funktionieren;
  2. Bei einer Körpertemperatur von ca;
  3. 42°C beim Menschen (sehr hohes Fieber) muss man schleunigst Maßnahmen zum Abkühlen ergreifen, weil der Mensch sonst stirbt;
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Zeichnet man die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Temperatur in ein Diagramm, so erhält man eine Optimumskurve. Das Optimum der Enzymaktivität ist an den jeweiligen Lebensraum des Organismus weitgehend angepasst; es gibt thermophile (hitzeliebende) Bakterien, deren Enzyme noch bei 80 °C sehr gut arbeiten, dafür geht es ihnen aber bei für uns ganz normalen Temperaturen gar nicht gut! Irreversible Hemmung der Enzymaktivität kann also durch Denaturierung der Enzyme durch Hitze erfolgen, aber auch durch chemische Veränderung.

Schädigung der Enzyme durch bestimmte giftige Stoffe, z. Quecksilber und Blei, zerstört die Disulfidbrücken in den Enzymen, da die Schwermetalle mit ihnen stabile Verbindungen eingehen. Disulfidbrücken sind aber wichtig für die Raumstruktur (Tertiär- und Quarternär-Struktur) eines Enzyms.

Aufgabe: Begründen Sie, warum Pasteurisieren und Ultrahocherhitzen zur Haltbarkeit empfindlicher Lebensmittel beitragen. Wie unterscheiden sich beide Prozesse? Enzymaktivität und pH-Wert Am Beispiel der Verdauungsenzyme können wir die Abhängigkeit einer Enzymreaktion vom pH-Wert erkennen (Abb.

4). Jedes Enzym hat sein spezielles pH-Optimum. ändert sich der pH-Wert weit über dieses Optimum hinaus, so wird das Enzym ähnlich stark geschädigt wie durch extreme Temperaturänderung. Veränderung des pH-Wertes löst Wasserstoffbrückenbindungen in den Aminosäureketten.

Dadurch wird der Zusammenhalt der Ketten geschwächt. Bei extremen änderungen wird sogar die Sekundärstruktur (α-Helix und β-Faltblatt) zerstört. Aufgaben: 1. Nehmen Sie ihr Schulbuch oder weitere Literatur zur Hand und erarbeiten Sie Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quarternärstruktur eines Proteins. Welche prinzipiellen Interaktionsmöglichkeiten (Bindungsmöglichkeiten) haben die Peptidketten untereinander? 2.

Wie finden sich Enzym und Substrat?

Bau und Wirkung der Enzyme basieren auf der Schlüssel-Schloss-Theorie – Enzyme sind meist Proteine, die eine spezifische dreidimensionale Struktur besitzen und als Biokatalysatoren wirken. Sie lassen eine Reaktion durch Absenken der Aktivierungsenergie EA schneller ablaufen, nehmen als typische Katalysatoren jedoch nicht selbst an der Reaktion teil.

Im Vergleich zu gewöhnlichen Katalysatoren, die man aus der Chemie kennt, sind Enzyme in der Lage, die Aktivierungsenergie so weit zu senken, dass Reaktionen schon bei Körperwärme sehr schnell ablaufen.

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Das Temperaturoptimum für die Wirkung von Enzymen des menschlichen Organismus liegt bei 37 °C. Bei höheren Temperaturen verlieren sie ihre Aktivität aufgrund der für Eiweiße charakteristischen Zerstörung der Tertiärstruktur (Denaturierung). Es gibt jedoch auch einige wenige Ausnahmen.

1975 wurde das Eubakterium Thermophilus aquaticus entdeckt, das sich bei 80° C am wohlsten fühlt. Dessen DNA-Polymerase wurde isoliert und wird wegen seiner Thermostabilität in Labors für PCR (eine Technik zur Vervielfältigung von DNA) genutzt.

Enzyme wirken mit hoher Spezifität. Sie erkennen nur ein ganz bestimmtes Substrat (Substratspezifität). In Abhängigkeit von den Eigenschaften des aktiven Zentrums katalysiert ein bestimmtes Enzym nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt das Substrat zu ganz bestimmten Produkten um.

Diese Eigenschaft nennt man Wirkungsspezifität. Enzyme sind Biokatalysatoren, welche wie Katalysatoren generell nicht an der Reaktion, die sie beschleunigen, teilnehmen. Im Vergleich zu anderen Katalysatoren wirken Enzyme mit hoher Spezifität.

Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt nur ganz bestimmte Substrate zu ganz bestimmten Produkten um. Diese Eigenschaft nennt man Substratspezifität. Wie erkennt ein Enzym „sein” Substrat? Die Erkennung des bestimmten Substrats geschieht nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, welches von EMIL HERMANN FISCHER (1852-1919) 1894 entdeckt wurde.

Das aktive Zentrum des Enzyms ist vorgeformt, so dass ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann. Die Schlüssel-Schloss-Theorie geht vom Zusammenpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baus aus.

Enzym und Substrat passen zusammen wie der Schlüssel zu einem Schloss. Die Substratbindung wird also ermöglicht, weil die Gestalt des aktiven Zentrums komplementär zu einer Stelle im Substrat passt. Dieser bildliche Ausdruck hat sich als sehr fruchtbar für die Enzymforschung erwiesen.

Er erklärt auf einfache Weise die Substratspezifik der Enzyme. 1958 wurde das Modell von DANIEL E. KOSHLAND JR. weiterentwickelt. Er fand heraus, dass das aktive Zentrum vieler Enzyme erst nach der Bindung mit dem Substrat eine dazu komplementäre Form annimmt.

Im dynamischen Prozess erkennt das Enzym das Substrat und passt die Gestalt des aktiven Zentrums an (Induced-Fit). Das Induced-Fit-Modell ist die modernere, mehr zutreffende Theorie.

Was versteht man unter einem Enzym?

Enzyme sind komplexe Eiweißmoleküle. Im Körper wirken diese Proteine als Beschleuniger von biochemischen Reaktionen. Deswegen werden Enzyme auch als Biokatalysatoren bezeichnet. Enzyme sind in Organismen die zentralen Antreiber für biochemische Stoffwechselprozesse – ohne Enzyme kein Leben.